Par ex. Ce transporteur est en fait spécifique du fructose… mais je ne rentre pas dans le détail ici. Dans la cellule, le fructose est phosphorylé en fructose 1 phosphate, puis sera clivé en dihydroxyacétonephosphate et glycéraldéhyde. Puis , le glucose en excès est stocké dans le foie sous forme de glycogène, qui est utilisé au cours des périodes de jeûne pour maintenir la glycémie.
Enfin , si beaucoup de glucose , on verra une conversion de ce dernier en acide gras et en glycérol qui se combinent pour former les triglycérides qui seront alors relargués à partir du foie dans les vaisseaux sanguins sous forme de VLDL. Donc, pour ces glucoses là, NON pas de glycolyse hépatique. Rétour: Astuce améliorer ses résultats. La glucokinase est l'isoforme IV de l'hexokinase que l'on trouve dans le foie. C'est un monomère de acides aminés d'environ Cette réaction consomme 1 molécule d'ATP par molécule de glucose.
C'est donc une réaction trés exergonique , donc irréversible :. La réaction catalysée par la glucose 6-phosphate isomérase EC 5.
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- La production d’ATP dans les cellules musculaires.
- Respiration et Fermentation.
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Remarque : ne pas la confondre avec la "glucose isomérase" qui désigne D-xylose isomérase EC 5. Cette réaction d'isomérisation transforme un aldohexose en cétohexose. Les structures cycliques pyranose et furanose sont les plus stables en solution. La glucose 6-phosphate isomérase fixe de préférence la forme cyclique du glucose 6-phosphate : elle est alors ouverte au sein du site actif de l'enzyme puis convertie en cétose via un intermédiaire ènediolate. La réaction catalysée par la phosphofructokinase-1 E.
Cette enzyme phosphoryle une seconde fois le fructose 6-phosphate pour former le fructose 1,6-bisphosphate. La phosphofructokinase-1 PFK-1 est l'enzyme clé de la régulation du flux global de la glycolyse avec la pyruvate kinase. C'est aussi l'une des enzymes clé du métabolisme énergétique de manière générale, de concert avec un certain nombre d'autres enzymes, notamment la protéine kinase activée par l'AMP " 5'-AMP-activated " ou AMPK.
La respiration cellulaire - cours spé SVT Bac S
La PFK-1 de Escherichia coli est un homotétramère , c'est-à-dire 4 sous-unités identiques de Voir un cours sur le rôle clé de la PFK-1 dans la régulation de la glycolyse. La réaction catalysée par l'aldolase EC 4. Les aldolases des mammifères et des végétaux supérieurs contiennent 2 acides aminés essentiels pour le mécanisme : une lysine et une cystéine. La lysine forme une base de Schiff voir le mécanisme catalytique.
Les aldolases des micro-organismes suivent un autre mécanisme qui met en jeu un cation métalique.
Définition de glycolyse
Il y a un investissement énergétique initial de 2 molécules d'ATP par molécule de glucose. Ceci peut sembler paradoxal pour une voie métabolique qui génère de l'énergie sous forme d'ATP. Mais cet investissement énergétique est rentable. En effet, les deux carbones aux extrémités de la chaîne du glucose C 1 et C 6 sont phosphorylés , ainsi, les 2 trioses le sont également. Remarque : en regard du rôle central de la glycolyse dans le métabolisme général, on peut se demander quelle " stratégie la vie aurait mise en place " si 1 seul carbone était phosphorylé ou si les carbones [1 - 2] ou [1 - 3] ou [4 - 6] ou [5 - 6] l'étaient.
La réaction catalysée par la triose phosphate isomérase EC 5.
La suite de la glycolyse implique le glycéraldéhydephosphate : à la fois celui formé directement et celui formé à partir de la dihydroxyacétone-phosphate selon la réaction décrite ci-contre, catalysée par la triose phosphate isomérase. Celà souligne le rôle capital de la triose-phosphate isomérase qui doit fournir en glycéraldéhydephosphate la voie de la glycolyse. En effet, cette enzyme est l'une des rares dont la vitesse de catalyse est si élevée qu'elle n'a pour limite que la vitesse de diffusion des substrats voir le cours d'enzymologie qui a trait aux paramètres cinétiques.
La triose-phosphate isomérase est un dimère ou un tétramère. Chez l'homme, la sous-unité a une masse molaire La triose-phosphate isomérase de Giardia lamblia est l'un des rares exemples de dimérisation de cette enzyme via un pont disulfure. La réaction catalysée par la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase EC 1. Cette enzyme catalyse la seule réaction d' oxydo-réduction de la glycolyse.
La réaction se déroule en 5 étapes faisant intervenir, entre autre, le groupe sulfhydryle d'une cystéine, groupe ionisé par une histidine qui joue le rôle de base générale. Cette énergie sera utilisée dans la réaction suivante pour la synthèse d'une molécule d'ATP liaison phosphoanhydride. La glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase est un dimère, un homotétramère ou un hétérotétramère.
Chez l'homme, la sous-unité a une masse molaire de Cette enzyme est impliquée dans d'autres processus cellulaires : l'activation de la transcription, l'initiation de l' apoptose et la migration de vésicules du réticulum endoplasmique vers l'appareil de Golgi. La réaction catalysée par la phosphoglycérate kinase EC 2. Cette enzyme catalyse le transfert du groupement phosphate à haut potentiel énergétique acyl phosphate sur le C1 du 1,3 -bisphosphoglycérate sur l'ADP pour former le 3-phosphoglycérate et l' ATP.
Ce mode de synthèse d'ATP s'appelle phosphorylation au niveau du substrat. Elle ne constitue donc pas un point de contrôle de la glycolyse à l'inverse des 3 autres réactions de cette voie catalysées par des kinases. La phosphoglycérate kinase est un monomère ou un dimère. Un intermédiaire capital pour l'oxygénation de l'hémoglobine : le 2,3-bisphosphoglycérate 2,3-BPG. Il est formé à partir du 1,3-bisphosphoglycérate par la bisphosphoglycérate mutase EC 5. Les pH faibles inhibent la bisphosphoglycérate mutase et diminuent la concentration du 2,3-BPG.
- Introduction.
- I - La glycolyse?
- II. Voies METABOLIQUE.
Le 2,3-BPG n'a pas de rôle dans la glycolyse et il est transformé en 3-phosphoglycérate par la 2,3-bisphosphoglycérate phosphatase EC 3. En revanche, dans les érythrocytes et les cellules du placenta, le 2,3-BPG joue un rôle majeur dans le relarguage de l'oxygène fixée sur l'hémoglobine en stabilisant la forme désoxy-hémoglobine forme T. La réaction catalysée par la phosphoglycérate mutase EC 5.
Métabolisme des glucides
Cette enzyme catalyse l'isomérisation du 3-phosphoglycérate en 2-phosphoglycérate. Dans le cas des isoenzymes de phosphoglycérate mutase d'animaux et de levures, le mécanisme catalytique passe par un intermédiaire où une histidine est phosphorylée qui amène à un intermédiaire 2,3 -bisphosphoglycérate.
Chez les isoenzymes de phosphoglycérate mutase de plantes , il n'y a pas formation de l'intermédiaire 2,3 -bisphosphoglycérate. Chez les mammifères, il existe 2 isoenzymes : la phosphoglycérate mutase de type M dans le muscle et de type B dans les autres tissus. La réaction catalysée par l'énolase EC 4. Cette enzyme catalyse la formation du phosphoénolpyruvate à partir du 2-phosphoglycérate par une réaction de trans-élimination d'une molécule d'eau.
I - La glycolyse
Cependant, le phosphoénolpyruvate formé contient une liaison énol phosphate. L'énolase active sous la forme d'un homo- ou d'un hétérodimère a une masse molaire de L'énolase est impliquée dans d'autres processus : par exemple elle joue un rôle de récepteur et d'activateur du plasminogène à la surface des leukocytes et des neurones. Elle participe également à la stimulation de la production des immunoglobulines. La réaction catalysée par la pyruvate kinase E. Cette enzyme catalyse la transformation du phosphoénolpyruvate en pyruvate avec synthèse d'ATP par phosphorylation au niveau du substrat.
I L’ATP source d’énergie universelle
La pyruvate kinase est une enzyme à régulation allostérique comme la phosphofructokinase 1. Cette réaction est l'un des points de contrôle de la glycolyse. Cette réaction forme 1 molécule d'ATP par molécule de glucose. La pyruvate kinase est un homotétramère d'une masse de Les 2 trioses-phosphate issus du tronçon hexoses étant phosphorylés, chaque molécule de glycéraldéhydephosphate va permettre la formation de 2 molécules d'ATP.
Le bilan énergétique de la glycolyse est donc une synthèse nette de 2 molécules d'ATP par molécule de glucose. Celà peut sembler dérisoire en regard de la synthèse d'ATP après la réoxydation des nucléotides réduits par la chaîne respiratoire. Mais pour les organismes an aérobies c'est absolument essentiel. Il n'y a qu' une réaction d'oxydo-réduction dans la glycolyse catalysée par la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase.
La formation d'ATP catalysée par la phosphoglycérate kinase et la pyruvate kinase est effectuée par transfert du groupe phosphoryle d'un composé à haut potentiel énergétique sur l'ADP phosphorylation au niveau du substrat. Voir le bilan du point de vue énergétique. Les liens hypertexte renvoient vers des données contenues dans la base de données " Expasy - Uniprot ".
On y trouve une trés grande quantité d'informations sur la ou les fonction s des enzymes, leur structure, leur régulation, leur localisation cellulaire et les processus biologiques dans lesquels elles sont impliquées. Les organismes qui effectuent la glycolyse en conditions anaérobies ont développé des systèmes simples pour réoxyder le NADH formé dans le cytosol. La fermentation alcoolique par les levures.
Au cours de la fermentation alcoolique, le pyruvate est d'abord décarboxylé en acétaldéhyde et CO2 par la pyruvate décarboxylase EC 4. La pyruvate décarboxylase utilise deux cofacteurs : la thiamine pyrophosphate et l'ion magnésium deux de chaque sont requis pour la réaction. C'est un homodimère ou un homotétramère Les levures sont parmi les rares organismes à possèder la pyruvate décarboxylase.
C'est ainsi que les brasseurs font la bière. L'acétaldéhyde est ensuite réduit en éthanol par l' alcool déshydrogénase EC 1. L'alcool déshydrogénase utilise l'ion zinc comme cofacteur et elle est présente chez quasiment tous les organismes :. La voie homofermentaire ou voie homolactique. La plupart des organismes sont dépourvus de pyruvate décarboxylase et donc incapables de transformer le pyruvate en éthanol. Ces organismes réduisent donc le pyruvate en lactate par la lactate déshydrogénase EC 1.
Comme il n'existe d'autre issue pour le lactate qu'un retour au pyruvate, on considère le lactate comme une impasse métabolique.
Chez l'homme, il existe 5 isoenzymes de lactate déshydrogénase. Celle du muscle est un homotétramère Quand le muscle squelettique se contracte, le pyruvate est transformé en lactate par une lactate déshydrogénase. Le lactate rejoint le sang puis le foie où il est re-transformé en pyruvate par une lactate déshydrogénase. Le foie est le principal pourvoyeur de glucose aux muscles, notamment pour la contraction musculaire. Cette synergie entre organes où le foie reçoit du pyruvate des muscles et renvoie du glucose aux muscles s'appelle le cycle des Cori. Ce cycle ne peut durer indéfiniment car il y a une consommation nette de 4 molécules d'ATP.
Le cycle des Cori vient du nom du couple de biochimistes qui ont contribué à son élucidation, Gerty et Carl Cori Prix Nobel en pour leur description du métabolisme du glycogène.