Localisation cellulaire des protéines

Plusieurs substances chimiques sont transportées dans l'organisme en se combinant temporairement à une protéine. Transport à travers la membrane cellulaire.

Un alphabet unique à 4 lettres

Comme nous le verrons plus loin dans le cours section sur la membrane cellulaire , de nombreuses substances chimiques traversent la membrane en passant par de petits canaux faits de protéines. Certaines de ces protéines canal peuvent se fermer et s'ouvrir suite à des modifications de la structure tertiaire de la protéine. Les hormones. La plupart des hormones sont des protéines. C'est le cas, par exemple, de l'insuline, une hormone formée de deux chaînes d'acides aminés reliées l'une à l'autre par des ponts disulfure. L'hormone de croissance responsable, comme son nom l'indique, de la croissance est également une protéine.

Identification des cellules. La membrane de toutes les cellules contient des glycoprotéines des protéines associées à de courts polysaccharides dont le rôle principal est de permettre au système immunitaire de reconnaître ses propres cellules et donc de ne pas les attaquer. Ces glycoprotéines appelées protéines CMH pour complexe majeur d'histocompatibilité sont nombreuses et très variables.

Il n'y a pas deux personnes qui possèdent les mêmes. Le système immunitaire peut distinguer ses propres cellules des cellules étrangères par les protéines CMH de la membrane.

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Les défenses de l'organisme : les anticorps. Les anticorps fabriqués par certains globules blancs pour la défense de l'organisme contre les cellules étrangères sont de grosses protéines. Nous en reparlerons à la fin de la session. Les enzymes. La plupart des réactions chimiques qui se déroulent dans la cellule sont catalysées par des protéines spéciales: les enzymes. Changeons de page, ça en vaut la peine! Les anticorps sont formés de quatre unités associées. Il existe des millions d'anticorps différents.

Chacunpeut reconnaître une substance étrangère spécifique. Le cytosquelette forme l'armature de la cellule. Il contribue aussi à rattacher les cellules les unes aux autres. Certaines protéines de la membrane cellulaire sont solidement rattachées au cytosquelette. Les protéines de deux cellules accolées l'une à l'autre peuvent former des liaisons entre elles reliant ainsi les deux cellules. Canal protéique traversant la membrane de la cellule. Acides aminés. Les fibres protéiques Les protéines peuvent former des tubes ou des filaments qui s'assemblent pour former des fibres très résistantes, plus résistantes que l'acier bien souvent pour un même poids.

Voir : La nouvelle route de la soie Voir aussi : Biotechnologie - soie des araignées. Les protéines sont ancrées de différentes manières dans la membrane. Les protéines extrinsèques sont localisées en dehors de la bicouche phospholipidique et sont ainsi soit entièrement intracellulaire, soit entièrement extracellulaire.

Elles interagissent avec la membrane, par des liaisons électrostatiques de types liaisons hydrogènes et liaisons de Van der Waals, au niveau de domaines caractéristiques de protéines transmembranaires ou de lipides. Ces interactions étant faibles, elles sont rompues facilement par des variations de forces ioniques et de pH. Les protéines transmembranaires traversent les deux feuillets de la membrane.

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La grande majorité des glucides membranaires sont sous forme de glycoprotéines et une petite partie sous forme de glycolipides. Pour information, les protéoglycanes sécrétoires composent la matrice extracellulaire tissu conjonctif, cartilage, etc. On visualise également une asymétrie des protéines présente dans la double couche phospholipidique ; ces protéines participent à caractériser les propriétés de la membrane, que cela soit du côté intracellulaire ou extracellulaire.

La plus grande asymétrie est celle présente au niveau des glucides, en effet tous les motifs glucidiques sont localisés sur le feuillet externe de la membrane plasmique. Certaines protéines vont être bloquées par des structures intracellulaires ou extracellulaires par des interactions protéines-protéines ou interactions avec le cytosquelette.

Plusieurs types d'étiquettes ont été développés afin de permettre aux chercheurs de purifier des protéines particulières à partir de mélanges complexes [ 40 ]. L'étude in vivo des protéines implique souvent de savoir précisément où elles sont synthétisées et où elles se trouvent dans les cellules.

Équipe Dynamique du protéome et biogenèse du chloroplaste

Bien que la plupart des protéines intracellulaires soient produites dans le cytoplasme et que la plupart des protéines membranaires ou sécrétées dans le milieu extracellulaire sont produites dans le réticulum endoplasmique , il est rare qu'on comprenne précisément comment les protéines ciblent spécifiquement certaines structures cellulaires ou certains organites.

Le génie génétique offre des outils utiles pour se faire une idée de la localisation de certaines protéines, par exemple en liant la protéine étudiée à une protéine permettant de la repérer, c'est-à-dire en réalisant une protéine de fusion entre la protéine étudiée et une protéine utilisée comme marqueur, telle que la protéine fluorescente verte [ 41 ].



La localisation intracellulaire de la protéine de fusion résultante peut être facilement et efficacement visualisée par microscopie [ 42 ]. D'autres méthodes de localisation intracellulaire des protéines impliquent l'utilisation de marqueurs connus pour certains compartiments cellulaires tels que le réticulum endoplasmique , l' appareil de Golgi , les lysosomes , les mitochondries , les chloroplastes , la membrane plasmique , etc. Il est par exemple possible de localiser des protéines marquées avec une étiquette fluorescente ou ciblées avec des anticorps contre ces marqueurs.

Les techniques d' immunofluorescence permettent ainsi de localiser des protéines spécifiques. Des pigments fluorescents sont également utilisés pour marquer des compartiments cellulaires dans un but similaire [ 43 ]. L' immunohistochimie utilise généralement un anticorps ciblant une ou plusieurs protéines étudiées qui sont conjugués à des enzymes émettant des signaux luminescents ou chromogènes pouvant être comparés à divers échantillons, ce qui permet d'en déduire des informations sur la localisation des protéines étudiées.

Il est également possible d'utiliser des techniques de cofractionnement dans un gradient de saccharose ou d'une autre substance à l'aide d'une centrifugation isopycnique. La microscopie immunoélectronique combine l'utilisation d'une microscopie électronique classique à l'utilisation d'un anticorps dirigé contre la protéine étudiée, cet anticorps étant préalablement conjugué à un matériau à forte densité électronique telle que l' or.

Du gène à la protéine

Ceci permet de localiser des détails ultrastructurels ainsi que la protéine étudiée [ 44 ]. L'ensemble des protéines d'une cellule ou d'un type de cellule constitue son protéome , et la discipline scientifique qui l'étudie est la protéomique. Ces deux termes ont été forgés par analogie avec le génome et la génomique. Si le protéome dérive du génome, il n'est cependant pas possible de prédire exactement quel sera le protéome d'une cellule à partir de la simple connaissance de son génome.

En effet, l' expression d'un gène varie d'une cellule à l'autre au sein d'un même organisme en fonction de la différenciation cellulaire , voire dans la même cellule en fonction du cycle cellulaire. Par ailleurs, un même gène peut donner plusieurs protéines par exemple les polyprotéines virales , et des modifications post-traductionnelles sont souvent nécessaires pour rendre une protéine active.

L'ensemble des interactions protéine-protéine d'une cellule est appelé interactome [ 49 ]. L'approche visant à déterminer la structure des protéines parmi toutes leurs conformations possibles est la génomique structurale [ 50 ]. Il existe à présent tout un ensemble de méthodes informatiques permettant d'analyser la structure, la fonction et l'évolution des protéines. Le développement de tels outils a été rendu nécessaire par la grande quantité de données génomiques et protéomiques disponibles pour un très grand nombre d'êtres vivants, à commencer par le génome humain. Il est impossible d'étudier toutes les protéines expérimentalement, de sorte que seules un petit nombre d'entre elles font l'objet d'études au laboratoire tandis que les outils de calcul permettent d'extrapoler les résultats ainsi obtenus à d'autres protéines qui leur sont semblables.

De telles protéines homologues sont efficacement identifiées par les techniques d' alignement de séquences. Des outils de profilage des séquences peptidiques permettent de localiser les sites clivés par les enzymes de restriction , les cadres de lecture dans les séquences nucléotidiques , et de prédire les structures secondaires. Les outils bio-informatiques sont devenus indispensables à l'étude des gènes et des protéines exprimées par ces gènes.

En plus de la génomique structurelle, la prédiction de la structure des protéines vise à développer des moyens permettant d'élaborer efficacement des modèles plausibles décrivant la structure de protéines qui n'ont pu être résolues expérimentalement [ 51 ].

Le but de la génomique structurelle est de fournir suffisamment de données sur les structures résolues afin de permettre l'élucidation de celles qui restent à résoudre [ 52 ].



• 6. La synthèse des protéines [biologie cellulaire] - Introduction.
• La localisation des protéines - Cours de biologie, sur eBiologie;
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Un problème plus complexe à résoudre par le calcul est la prédiction des interactions intermoléculaires, comme la prédiction de l'ancrage des molécules et des interactions protéine-protéine [ 55 ]. Le repliement et la liaison des protéines peuvent être simulés à l'aide de techniques telles que la mécanique moléculaire , la dynamique moléculaire et la méthode de Monte Carlo , qui bénéficient de plus en plus des architectures informatiques parallèles et du calcul distribué , comme le projet Folding home ou la modélisation moléculaire sur processeur graphique. Les protéines furent découvertes à partir de aux Pays-Bas par le chimiste organicien Gerardus Johannes Mulder [ 59 ] , sous le nom de wortelstof.

C'est son illustre confrère suédois, Jöns Jacob Berzelius , qui lui suggéra en le nom de protéine. Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier , essentiel. Une autre théorie voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène.

Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes , il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles.